蛋白质合成抑制剂的抑制，说明Bu诱导的细胞凋亡过程不需要新的蛋白质的合成，经Northern Blot分析显示c-myc和bcl-2基因表达随作用时间的延长而下降，证明Bu诱导细胞凋亡是通过改变凋亡相关基因的表达实现的[8]。抗凋亡基因bcl-2的过表达产物通过抑制MAPK活性从而抑制Bu诱导的细胞凋亡[12]。Bu活化了激活蛋白-1（AP-1），而AP-1的活性在bcl-2过表达细胞株中下降40%，推测bcl-2作用于MAPKK-1的下游和MAPK的上游，通过抑制MAPK的活性来下调AP-1的转录活性，从抑制凋亡进程。 酪蛋白激酶2（CK2）在Bu诱导的细胞凋亡过程中也扮演重要角色[13]，Bu处理U937细胞，伴随CK2到峰值，9小时时显著下降；CK2与TopoⅡ-α复合物的数量在Bu处理之初即升高，6小时达到最大值。结果提示复合物中的TopoⅡ-α被移位的CK2磷酸化，这种磷酸化调节TopoⅡ活性，U937凋亡细胞在药物处理9 12小时出现，似乎是Bu信号通过CK2移位被转导到核内，CK2与TopoⅡ-α形成复合物调节该酶的活性，导致细胞凋亡。Hashimoto等[9]也发出Bu作用于HL60细胞，TopoⅡ-α、TopoⅡ-β的数量和TopoⅡ的活性在100nmol/L处理18小时几乎检测不到，Bu引起TopoⅡ-α mPNA的下降导致TopoⅡ-α数量和活性的下降，导致细胞凋亡。
最近，有人应用差异显示（DD）技术克隆与Bu作用相关的基因。MmGowan等[14]克隆了一受Bu下调的基因14-3-3，其产物14-3-3蛋白是一种多功能调节蛋白，该蛋白各种同分异构体数量的下降对细胞的功能产生重要影响。Kawazoe等[15]克隆了一个调节Bu诱导细胞凋亡的基因Tiaml，为探讨Tiaml在细胞凋亡中的作用，分别观察Bu对表达正义或反义Tiaml RNA的U937细胞株的诱导凋亡作用，前者诱导了凋亡，后者缺如；正义链转染细胞株中，p21激活蛋白激酶（PAK）和JNK的活性升高，证明Tiaml基因在Bu诱导的细胞凋亡过程中起关键作用。
Bufotanine（羟基它里宁）
阻断瘤体血管机制
抑制肿瘤的血管生成是肿瘤治疗的新策略。Lee等[16]用原代培养的牛主动脉内皮细胞在Ⅰ型胶原蛋白三维培养基中生成的毛细管样网络结构为模型，观察Bu对血管生成的影响。经图像分析仪定量检测，5nmol/L Bu即可显著抑制毛细管的生成；FCM分析可见血管内皮细胞阻滞于G2/M期，细胞增殖受到抑制。是目前发现阻断肿瘤血管生成最强的活性成份。并且无毒副作用。
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